Scoperta rivoluzionaria: il disassemblaggio dell’ADN osservato in tempo reale
Per la prima volta, un team di ricercatori ha filmato il disassemblaggio del DNA a livello atomico in tempo reale. Questa separazione dei filamenti rappresenta la fase iniziale della replicazione del DNA. Pubblicata su Nature, questa scoperta getta nuova luce su un processo fondamentale della vita e apre nuove prospettive in campo medico.
Il funzionamento inedito dell’elicasi
Contrariamente alle ipotesi precedenti, l’elicasi non separa istantaneamente i filamenti di DNA. Funziona come un motore molecolare a sei pistoni, utilizzando l’ATP per ridurre gradualmente la tensione tra i filamenti. Questo meccanismo consente un naturale svolgimento del DNA, simile al rilassamento di una molla compressa. I ricercatori hanno scoperto che due elicasi collaborano per formare “forcelle di replicazione”, garantendo una copia simultanea di entrambi i filamenti.
Applicazioni mediche e tecnologiche
Le elicasi dei virus, come quello del vaiolo, e di alcuni tumori sfruttano lo stesso meccanismo delle cellule umane. Mirando specificamente al loro funzionamento, si potrebbero sviluppare trattamenti che bloccano la loro replicazione senza intaccare il DNA sano. Oltre alla medicina, questa scoperta ispira la progettazione di nanomacchine sintetiche. La loro efficienza energetica, basata su principi simili, potrebbe rivoluzionare le tecnologie a livello molecolare.
Un passo avanti nella biologia strutturale
Grazie alla criomicroscopia elettronica, questa ricerca segna un passo fondamentale nella biologia strutturale. Dimostra come strumenti all’avanguardia permettano ora di visualizzare processi cellulari con una precisione senza precedenti.
Come l’ATP alimenta le macchine molecolari
L’adenosina trifosfato (ATP) agisce come la “moneta energetica” universale delle cellule. La sua struttura chimica contiene legami fosfato ricchi di energia, che liberano circa 7,3 kcal/mol quando vengono rotti. Questa energia è utilizzata dalle proteine motrici, come le elicasi, per svolgere un lavoro meccanico a livello nanometrico. Quando l’ATP si lega all’elicasi, induce un cambiamento di conformazione dell’enzima. Questo movimento è amplificato dall’idrolisi dell’ATP in ADP (adenosina difosfato), che libera un fosfato.
Fonte: Techno Science
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